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El polímero celulosa también formado por glucosas también es consumido pero no digerido. La digestión de los polímetros de carbohidratos se inicia en la boca.

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La saliva tiene un pH un poco acídico 6. La oxidación de la glucosa se conoce como glicólisis.

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La glucosa es oxidada a lactato o piruvato. Bajo condiciones aeróbicas, el producto dominante en la mayoría de tejidos es el piruvato y la vía metabólica se conoce como glicólisis aeróbica.

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Cuando el oxígeno esta disminuido, como por ejemplo durante el ejercicio prolongado y vigoroso, el producto glucolítico dominante en muchos tejidos es el lactato y el proceso se conoce con el nombre de glicólisis anaerobia. La glicólisis aerobia de glucosa a piruvato, requiere dos equivalentes de ATP para control alostérico de gluconeogénesis y diabetes el proceso, con la subsiguiente generación de cuatro equivalentes de ATP y dos equivalentes de NADH.

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El NADH generado durante la glicólisis se utiliza para combustible a través de la síntesis de ATP mitocondrial oxidativo fosforilaciónla producción de dos control alostérico de gluconeogénesis y diabetes tres equivalentes en función de la ATP a si la lanzadera glicerol fosfato o la lanzadera malato-aspartato se utiliza para el transporte de los electrones de NADH en el citoplasma mitocondria. El malato-aspartato de transportador. Este transporte es el principal mecanismo para el movimiento de reducción de los equivalentes en forma de NADH; puesto de relieve en los cuadros rojos del citoplasma a la mitocondria.

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El glicolíticas vía es una fuente primaria de NADH. Los electrones son "llevadas" a la mitocondria en forma de malato.

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Malato entonces cuando entra en la mitocondria la reacción inversa es llevada a cabo por mitocondrial MDH. El Asp luego sale de la mitocondria y entra en el citoplasma.

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GAPDH es gliceraldehídofosfato deshidrogenasa. AST es aspartato transaminasa.

El glicerol fosfato transportador. Este transporte es el principal mecanismo de secundaria para el transporte de electrones de mitocondrial NADH citosólico a los transportistas de la fosforilación oxidativa itinerario.

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Dos son enzimas que participan en este servicio. Por tanto la producción neta de la oxidación de un mol de glucosa a dos moles de piruvato puede ser seis u ocho moles de ATP.

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La oxidación completa de dos moles de piruvato, a través del ciclo tricarboxílicorinde 30 moles adicionales de ATP; la producción total de la oxidación de una mol de glucosa a CO 2 y H 2 O por tanto es de 36 o 38 moles de ATP. La vía de la glicólisis puede verse como que esta formada de dos fases separadas.

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La primera es la fase de activación que requiere energía en la forma de ATP, y la segunda es considerada la fase de producción. PGI: isomerasa de glucosafosfato.

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TPI: triosa fosfato isomerasa de. GAPDH: gliceraldehídofosfato deshidrogenasa.

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PGK1: fosfoglicerato quinasa 1. PGAM1: fosfoglicerato mutasa 1. Coloque el cursor sobre los nombres intermedios para ver estructuras químicas.

Regulación Del Metabolismo Del Glucógeno

La fosforilación de la glucosa dependiente de ATP para formar glucosa 6-fosfato G6P es la primera reacción de la glicólisis, y es catalizada por isoenzimas que son específicas de los tejidos que se conocen con el control alostérico de gluconeogénesis y diabetes de hexocinasas.

La fosforilación logra dos objetivos: Primero, la reacción de la hexocinasa convierte la glucosa no iónica en un anión que es atrapado en la célula, ya que las células carecen de sistemas de transporte para azucares fosforilados. Segundo, la glucosa inerte se activa a una forma capaz de ser metabolizada.

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Se conocen cuatro isozimas de mamíferos para la hexocinasa que se conocen como Tipos I-IVla isozima tipo IV se conoce como glucocinasa. El alto K m de la glucocinasa para la glucosa indica que esta enzima se satura solamente a muy altas concentraciones de substrato.

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Comparación de las actividades de la hexocinasa y glucocinasa. Bajo varias condiciones de deficiencia de glucosa, tales como periodos largos entre las comidas, el hígado se estimula para liberar glucosa a la sangre por medio de la vía de gluconeogénesis.

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Los niveles de glucosa producidos durante la gluconeogénesis son insuficientes para activar la glucocinasa, permitiendo que la glucosa salga de los hepatocitos a la sangre.

La regulación de las actividades de la hexocinasa y de la glucocinasa también es diferente.

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La segunda reacción de la glicólisis es una isomerización en la que, la G6P se convierte en fructosa 6-fosfato F6P. La enzima que cataliza esta reacción es la fosfohexosa isomerasa también conocida como fosfoglucosa isomerasa. Esta reacción es catalizada por la 6-fosfofructocinasa, mejor conocida como Fosfofructo-cinasa-1 o PFK Sin embargo, la actividad de estas dos enzimas es tan altamente regulada que la PFK-1 es considerada como la enzima limitante de la glicólisis y la F-1,6-BFasa es considerada la control alostérico de gluconeogénesis y diabetes limitante de la gluconeogénesis.

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La reacción de la aldolasa es reversible y se utiliza tanto en la glicólisis como en la gluconeogénesis. Las reacciones subsecuentes de la glicólisis utilizan el G3P como sustrato; la reacción de la aldolasa se dirige en la dirección de la glicólisis por principios de acción de masa.

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La reacción de la GAPDH es reversible, y la misma enzima cataliza la reacción reversa durante la gluconeogénesis. Asociada con la reacción de la fosfoglicerato cinasa esta una reacción importante en los eritrocitos, la formación del 2,3-bifosfoglicerato, 2,3BPG ver la figura que sigue por acción de la enzima 2,3-bifosfoglicerato mutasa. El 2,3BPG es un regulador importante de la afinidad de la hemoglobina control alostérico de gluconeogénesis y diabetes el oxigeno.

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Note también que la 2,3-bifosfoglicerato fosfatasa degrada al 2,3BPG a 3-fosfoglicerato, un intermediario normal de la glicólisis. El proceso no es reversible bajo condiciones fisiológicas. La vía de síntesis para el 2,3bisfoglicerato 2,3BPG en eritrocitos.

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La síntesis del 2,3BPG representa una vía de síntesis importante para el consumo de glucosa en los eritrocitos. La síntesis de 2,3BPG en los eritrocitos es critica para controlar la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno.

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Note que cuando la glucosa se oxida por esta vía el eritrocito pierde su habilidad de ganar 2 moles de ATP que se derivan de la oxidación glucolítica del 1,3-BPG a 3-fosfoglicerato por la reacción de la fosfoglicerato cinasa. La reacción final de la glicólisis aerobia es catalizada por la enzima altamente regulada piruvato cinasa siglas en Inglós: PK. Control alostérico de gluconeogénesis y diabetes reacción contribuye a la gran proporción de energía libre por la hidrólisis del PEP.

Hay dos genes distintos de codificación actividad PK.

Bajo condiciones aeróbicas, en la mayoría de células, el piruvato es posteriormente metabolizado vía del ciclo del acido tricarboxílico o ciclo de Krebs.

Bajo condiciones anaerobias y en los eritrocitos bajo condiciones aeróbicas, el piruvato es convertido a lactato por la enzima lactato control alostérico de gluconeogénesis y diabetes LDHy el lactato es entonces transportado fuera de la célula a la circulación.

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Durante el ejercicio las células musculares no necesitan dar energía para vías de reacción anabólicas. Es por esto que las células musculares obtienen la mayoría del ATP consumido de la glicólisis anaerobia.

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Las reacciones catalizadas por la hexocinasa, PFK-1 y PK todo proceder a una disminución de energía relativamente grande libre. Se trata de no equilibrio Las reacciones de la glicólisis serían candidatos ideales para la regulación del flujo través de la glucólisis. De hecho, in vitro Los estudios han demostrado que los tres enzimas que se alostéricamente controlada.

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La regulación de la hexoquinasa, sin embargo, no es el principal punto de control de la glucólisis. La regulación de PK es importante para revertir la glicólisis cuando el ATP es alta con el fin de activar la gluconeogénesis.

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El paso limitante de la glucólisis es la reacción catalizada por la PFK Cada subunidad tiene dos ATP sitios de unión, un sitio del sustrato y un inhibidor de sitio. El inhibidor sitio se une ATP esencialmente sólo cuando la enzima se encuentra en el estado T.

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Regulación de la glicólisis y de la gluconeogénesis por la fructosa 2,6-bifosfato F2,6BP. El dominio F-2 ,6-BPasa de la enzima es estructuralmente una relacionada funcionalmente con la histidina fosfatasa familia de enzimas. En el contexto de la enzima activa homodímero los dominios de la PFK-2 funcionan juntos en una orientación de la cabeza a cabeza, Considerando que los F-2,6-BPasa dominios pueden funcionar como monómeros.

Las secuencias reguladoras presentes en estos cuatro genes han sido control alostérico de gluconeogénesis y diabetes que son responsables de su control a largo plazo por las hormonas y tejidos específicos factores de transcripción.

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Los tres ARNm difieren en sus extremos 5', pero que comparten 12 exones comunes exonesseis de los cuales codifican la PFK-2 dominio catalítico y seis de los cuales codifica el F-2 ,6-BPasa dominio catalítico. Hay dos F-tipo ARNm que son derivada por el empalme de dos no codificantes exones a una parte del exón 1 de tipo M.

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El exón 15 comprende varios sitios de fosforilación. Splicing alternativo del exón 15 y posiblemente diferencial uso link un promotor obtiene dos isoformas principales que se diferencian por un corta secuencia C-terminal. La isoforma inducible se expresa en niveles muy bajos en los tejidos adultos pero su expresión es inducida en líneas de células tumorales y por estímulos proinflamatorios.

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De importancia clínica potencial es el hecho de que los estudios de iPFK-2 funcionan indican que la enzima tejido adiposo puede jugar un papel en el concepto de obesidad saludable. La gran mayoría de las personas obesas desarrollan La diabetes tipo 2 DT2 y diversas enfermedades cardiovasculares como la aterosclerosis. Sin embargo, siempre ha sido un control alostérico de gluconeogénesis y diabetes y clínica curiosidad que un pequeño porcentaje de individuos con sobrepeso u obesidad no se desarrollan los mismos síntomas, los obesos sanos llamada.

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Cuando iPFKexpresión es golpeado en ratones hay una reducción en control alostérico de gluconeogénesis y diabetes dieta inducida la obesidad, pero las consecuencias negativas que incluyen una exacerbación de la inflamación del tejido adiposo y una mayor resistencia a la insulina.

Esta observación llevó a los investigadores a especular que iPFK-2 expresión puede vincular las respuestas metabólicas e inflamatorias y, por lo tanto, podrían ser la base del concepto obesidad saludable.

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Los resultados del experimento de converse en efecto, reforzar la idea de iPFK-2 obesidad sano subyacente. Cuando iPFK-2 se sobreexpresa en el tejido adiposo se produce un control alostérico de gluconeogénesis y diabetes en la deposición de grasa en el tejido adiposo que se compara con la obesidad. Sin embargo, estos ratones se han suprimido las respuestas inflamatorias, junto con mejora de sensibilidad a la insulina tanto en tejido adiposo y el hígado.

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control alostérico de gluconeogénesis y diabetes Esta mediada por PKA resultados en la inhibición de la fosforilación la actividad PFK-2, mientras que al mismo tiempo que conduce a la activación de la F-2 ,6-BPasa actividad.

En contraste, la isoenzima corazón es fosforilado en el extremo C-terminal por proteínas quinasas diferentes en diferentes vías de señalización, lo que resulta en la mejora de la actividad PFK Acción de la insulina en el corazón también resulta en la fosforilación y la activación de la PFK-2 actividad de la enzima.

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Este efecto de la insulina mediada es, en parte, el resultado de la activación de PDK1 PIP 3 la proteína quinasa dependiente. Bajo estas condiciones el hígado deja glucosa consume y se control alostérico de gluconeogénesis y diabetes metabólicamente gluconeogénica, glucosa produciendo a restablecer la normoglucemia.

Representación de la vía de activación de la proteincinasa A dependiente de cAMP.

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La activación del receptor esta unida a la activación de la proteína G acoplada al receptor proteína que se une e hidroliza al GTP que esta compuesta de 3 subunidades. Luego de su activación, la subunidad alpha se disocia y se une y activa a la enzima adenilatociclasa. El cAMP así producido se une a las subunidades regulatorias de la PKA dando lugar a la disociación de control alostérico de gluconeogénesis y diabetes subunidades de las unidades catalíticas de la enzima.

Las unidades catalíticas son inactivas hasta que se disocian de las subunidades regulatorias. Una vez liberadas las unidades catalíticas de la PKA fosforilan numerosos sustratos utilizando al ATP como donador de fosfatos.

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La bibliografía revisada reporta menos casos a los cuales se trató de forma radical.

Regulación de la glicólisis también se produce en el paso catalizada por la piruvato quinasa, PK. Existen cuatro isoformas distintas de PK en los tejidos humanos codificados por dos genes diferentes.

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